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生物化学第三章酶

来源:转载 2018-1-11 过医考,上临医网! 医考过关题库免费下载
生物化学第三章酶的考试重点!

第一节 酶的催化作用

  一、酶的分子结构与催化作用
  1.酶的分子组成:单纯酶和结合酶;结合酶由酶蛋白和辅助因子组成。
  2.酶蛋白决定酶促反应的特异性
  3.辅助因子决定酶促反应的种类和性质
  辅酶 结合松散,易除去
  辅基 结合牢固,不易除去
  4.酶的活性中心
  考点:与底物结合,并催化底物生成产物的关键部位
  5.必需基团
  考点:与酶活性有关的化学基团活性中心内外均有
  二、酶促反应的特点
  考点:
  1.极高的催化效率:降低反应的活化能。
  2.高度特异性(绝对、相对和立体异构特异性)
  3.可调节性
  三、酶-底物复合物的形成

第二节 辅酶和辅助因子

  一、维生素和辅酶的关系
  1.B族维生素
  2.FAD B2(核黄素) FMN B2
  TPP B1(硫胺素) NADP PP(尼克酰胺)
  辅酶A CoA(泛酸)
  二、辅酶的作用
  运载体(传递氢、电子)
  辅助因子参与酶的活性中心,决定酶促反应的性质
  三、金属离子的作用

第三节 酶促反应动力学

  一、Km和Vmax
  Vmax 最大反应速度
  Km 达到最大反应速度一半时的底物浓度
  反应与底物的亲和力,特征性常数
  Km大,亲和力小;Km小,亲和力大
  二、最适pH值和最适温度
  最适pH值和最适温度时酶的活性最大但不是特征性常数。
  低温保持生物活性样本,是为了保持酶的活力。
  激活剂。
  酶浓度:
  酶浓度与速度呈正比
  记忆小窍门:加酶洗衣粉,加的越多,去污越快

第四节 抑制剂对酶促反应的抑制作用

  一、不可逆抑制
  有机磷中毒
  二、可逆性抑制
  1.竞争性抑制和底物类似,与酶的活性中心结合 Km增大,Vmax可以不变(前提是加入足够的底物,量远远超过抑制剂的量)
  2.非竞争性抑制
  与活性中心外的必需基团结合,不影响酶和底物的结合 Km不变 Vmax降低
  3.反竞争性抑制
  与酶-底物复合物结合 Km减小 Vmax减小

第五节 酶活性的调节

  一、别构调节
  构象改变而调节酶的活性
  当调节剂与酶结合后,酶的空间构象发生变化,故称为别构酶。
  别构酶常由多亚基组成,有的亚基为催化亚基,有的亚基为调节亚基。
  以底物作为别构激动剂为例,当底物与第一个调节亚基结合后,可引起其余亚基构象的变化,使它们更易于与底物结合并进行催化反应,此称为正协同效应(激活效应),反之则为负协同效应(抑制效应)。它们的反应动力学曲线呈“S”状,而非矩形双曲线。“S”状曲线是各亚基间协同效应的反映。
  二、共价调节
  被调节的酶在另一种酶的催化下,发生共价修饰,从而引起酶活性变化,称酶的化学修饰。又称共价修饰
  化学修饰调节的特点:
  1.调节酶所发生的共价修饰有多种形式,如磷酸化、甲基化、乙酰化等,其中以磷酸化修饰为最多见。
  2.化学修饰的酶促反应进行较快,因此调节效应发生也较快。
  3.调节酶在酶催化下所发生的化学修饰是不可逆反应。如果逆行(去修饰),需在另一种酶催化下方可进行。
  4.酶分子发生共价修饰后或引起亚基(亚单位)的聚合或解聚,或改变酶分子与其他相互作用分子的识别、结合能力,影响代谢信号通路功能。
  5.此类酶所催化的反应较别构酶广泛,可以是限速反应,也可以是限速反应以外的其他反应。
  6.这类酶发生的共价修饰属酶促反应,催化效率高,此外一种化学修饰调节的酶常与其他化学修饰酶组合在一起,形成级联反应,所以有放大效应,也使代谢调节变得更加精细、准确。
  三、酶原激活
  酶原没有活性,只有激活后才有生物活性
  盐酸可以激活胃蛋白酶
  肠激酶可以激活胰蛋白酶原
  胰蛋白酶可以激活酶蛋白酶原
  四、同工酶
  考点:
  同工:同样的工作
  同工酶:酶不同而工作相同
  LDH同工酶:不同的亚基组成,部位不同,但是催化的反应相同
  乳酸脱氢酶(LDH)是由4个亚基组成的蛋白质。组成LDH的亚基有两种类型,一种是主要分布在心肌的H型亚基,另一种是分布于骨骼肌、肝的M型亚基。
  存在于心肌中的主要LDH由4个H亚基构成(LDH1),存在于骨骼肌、肝中的LDH主要由4个M亚基构成(LDH5)。
  H亚基与M亚基组成比例各有不同,可以组成5种LDH同工酶。


  第六节 核酶 


  既是核酸又是酶
  核酶有内切酶的活性,切割位点高度特异,因此,可以用来切割特定的基因转录产物。


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